Молекулярная структура эластина

вой, причем на каждом из этих уровней специфика структурной организации определяет фундаментальное свойство этой ткани: способность к обратимой деформации под влиянием механического воздействия.

2. 3. 1. Молекулярная структура эластина. Аминокислотный состав эластина в настоящее время достаточно изучен {Sand-berg L. В. , 1976; Partridge S. М. , 1977]. Отсутствие триптофана, цистина и метионина, высокое содержание валина и аланина и низкое по сравнению с коллагеном содержание оксипролина являются четкими критериями для идентификации этого белка в различных образцах соединительной ткани [Ross R. , 1973; Cosline J. M. , 1976]. Особую роль в молекулярной структуре эластина играют два не встречающихся в других белках гетероциклических компонента, которые впервые описаны W. A. Thomas и соавт. (1963), назвавшими их десмозином и изодесмози-ном (от греческого корня «десмос» — связь). Позднее было установлено, что эти компоненты формируются в результате конденсации четырех остатков лизина, объединение которых д'руг с другом приводит к формированию поперечных связей Между соседними полипептидными цепями в молекуле эластина [Franzblau С, 1969; Foster J. A. , 1977]. В работах последних лет описаны другие компоненты (лизиннолейцин, продукты конденсации альдолов, дигидротетрагидро- и меродесмозины), являющиеся промежуточными продуктами при формировании поперечных связей зрелого эластина [Foster J. A. et al. , 1974; PazM. A.
et al. , 1977].

Дальнейший прогресс в изучении молекулярной структуры эластина связан с выделением растворимых форм этого белка. Следует отметить, что а- и р-эластины— растворимые продукты, образующиеся при обработке ткани щавелевой кислотой [Partridge S. М. , 1962], не являются, как оказалось, мономерными субъединицами белка [Franzblau С, 1969]. Позже удалось выделить из аорты свиней, находящихся на медь-дефицитной диете, а также при действии химических латирогенов, растворимый в солевых растворах белок, соответствующий по аминокислотному составу эластину, но не содержащий десмо-зинов [Weissman J. et al. , 1963; Smith D. W. , 1968; Sykes S. , Partridge S. M. , 1972]. По аналогии с тропоколлагеном этот белок получил название тропоэластина [Sandberg L. В. et al. , 1969], так как считали, что он является предшественником зрелого эластина. Впоследствии это полностью подтвердилось благодаря использованию адекватных методов изучения биосинтеза эластина в развивающихся тканях и культурах гладких мышц [Gerriti С, Cliff W. J. , 1975; Smith D. W. et al. , 1977;

10—1252

.

Часть 1 Часть 2 Часть 3 Часть 4

 

Комментарий:
Автор Алихан:
Надо знать обо всем понемножку, но все о немногом.
Автор Amadeus:
Человек человеку бог.
Автор Суфия:
Одной иллюзией меньше - одной морщиной больше.

Ваше имя:

Комментарий: